Бригада структурных биологов представила самоё полное представление все же об одном из самых критических компонентов клетки: рибосома.Гены могут нести инструкции для постройки протеинов, но они зависят от рибосом, чтобы сделать фактическую работу сшивания совместно аминокислот в протеины. Любая рибосома складывается из громадного и маленькой подъединицы. В прошедшем сезоне исследователи применяли кристаллографию рентгеновских лучей для получения еще более подробных структур обеих подъединиц (ScienceNOW, 10 августа 2000).
Но в газете выпустил онлайн сейчас Наукой, бригада во главе с Гарри Ноллером в Калифорнийском университете, Санта-Круз, воображает структуру всей рибосомы вниз к беспрецедентному разрешению 5,5 ангстремов.Не обращая внимания на то, что это все еще не достаточно высоко для различения положений отдельных атомов, исследователи смогли объединить собственные новые эти с существующей структурной и химической информацией чтобы получить ключевое понимание о связях между рибосомой и так называемой РНК перемещения (тРНК) молекулы, вводящие аминокислоты для собрания.На протяжении производства протеина тРНК приземляется на состыковывающемся месте в интерфейсе этих двух подъединиц.
В названном перемещении процесса тРНК тогда курсирует через еще два места стыковки, потому, что она создает место для следующей приточной тРНК. Благодаря новой работе, «мы знаем в значительной мере, что связывает тРНК с рибосомой» на протяжении этого процесса, говорит Ноллер.
К примеру, изучение продемонстрировало, что рибосомные протеины помогают держать тРНК в положении, некоторых с долгими отходами, взаимодействующими с базой тРНК. Помимо этого, работа говорит о том, что перемещение требует, чтобы молекулы тРНК сделали огромные прыжки 20 – 50 ангстремов для прохождения.Новая структура также приносит связи между громадным и маленькой подъединицей в более ясный центр.
Бригада Ноллера отыскала примерно 30 молекулярных мостов между подъединицами, от шести первыми различаемый в середине 1990-х. Кое-какие мосты, возможно, сохраняют эти две подъединицы присоединенными, тогда как другие могут быть вовлечены в перемену подъединиц для упрощения производства протеина.
В целом, работа «воображает огромный шаг вперед», говорит Йельский биохимик Питер Мур.